Выберите шрифт Arial Times New Roman
Интервал между символами (кернинг): Стандартный Средний Большой
Статьи лаборатории иммунология воспаления за 2020 г.
Статьи лаборатории иммунология воспаления за 2021 г.
Статьи лаборатории иммунология воспаления за 2022 г.
Статьи лаборатории иммунология воспаления за 2023 г.
Статьи лаборатории иммунология воспаления за 2024 г.
Статьи лаборатории иммунология воспаления за 2025 г.
Монографии и учебники лаборатории иммунология воспаления за 2020-2025 г.
ПАТЕНТЫ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ: 2020-2025 г.
Диссертанты проф. Тузанкиной И.А., защищенные с 2019 по 2023гг.:
Проект РНФ №24-75-10118 "Исследование терапевтического потенциала активаторов миозина: революционный подход к предотвращению атрофии и улучшению сократительных свойств медленной постуральной мышцы при функциональной разгрузке (disuse)"
Руководитель: Герцен О.П.
2024-2027 гг.
Аннотация:
Функциональная разгрузка скелетных мышц (disuse) – распространенное состояние, возникающее при иммобилизации пациентов и у космонавтов в условиях невесомости. Наиболее выраженным атрофическим изменениям при функциональной разгрузке подвергается камбаловидная мышца, т.к. она обеспечивает поддержание вертикального положения тела при стоянии и локомоции. Проблема противодействия атрофии мышц является социально значимой и актуальной для космической, клинической и реабилитационной медицины. Несмотря на важность проблемы и интенсивные исследования, методов, которые при непродолжительном воздействии и необременительных усилиях позволили бы предотвратить развитие атрофии мышц, в настоящий момент не найдено. Поэтому важно продолжать поиск эффективных методов лечения, в том числе с использованием фармакологических препаратов, действующих на молекулярные мишени. Перспективными препаратами являются омекамтив мекарбил (ОМ) и даникамтив (ДН) – селективные активаторы медленного β-миозина, которые стабилизируют рычаг головки миозина в положении ON (до совершения рабочего шага), увеличивают количество поперечных мостиков и продлевают время их жизни. Поэтому они могут увеличить интенсивность, длительность и механическую эффективность спонтанной сократительной активности, которая появляется с 4 суток функциональной разгрузки. Цель проекта: исследовать терапевтический потенциал активаторов миозина для предотвращения атрофии и поддержки функции камбаловидной мышцы при функциональной разгрузке.
Проект РНФ №22-75-10134 «Эндокринная регуляция сократимости миокарда жировой тканью сердца при фибрилляции предсердий»
Руководитель: Бутова К.А.
2022-2025 гг.
Аннотация:
Жировая ткань сердца (ЖТС) является важным регулятором сократительной функции миокарда. В норме ЖТС секретирует определённый спектр адипокинов и цитокинов. При патологиях, в частности при фибрилляции предсердий (ФП), наблюдается изменение экспрессии от противоспалительных в сторону провоспалительных цитокинов, а также соотношения секреции лептина и адипонектина и других адипокинов. Эти изменения приводят к фиброзу, нарушению проводимости и сократимости миокарда. Кроме того, ЖТС является источником 17β-эстрадиола, который также может играть роль в инициации ФП. Адипокины (лептин и адипонектин) через разные сигнальные каскады участвуют в регуляции экспрессии ароматазы, которая ответственна за синтез 17β-эстрадиола. На сегодняшний день ЖТС рассматривается как маркер кардиоваскулярного риска. Объем ЖТС является предиктором развития ФП.
Таким образом, сократительная функция миокарда предсердий тесно связана с продукцией адипокинов и 17βэстрадиола ЖТС. Роль баланса адипонектина/лептина и 17β-эстрадиола в инициации и развитии ФП остаётся не изученной. Отсутствуют данные о роли адипонектина и лептина в регуляции механической функции предсердий в норме и при ФП. Целью данного проекта является исследование взаимосвязи между содержанием адипонектина/лептина и 17β-эстрадиола, секретируемых ЖТС, и механической активностью предсердий на клеточном и молекулярном уровнях организации миокарда при ФП.
Цель работы – установить влияние адипокинов, лептина и адипонектина, на экспрессию гена ароматазы в ЖТС, то есть на синтез внегонадного 17β-эстрадиола. Выяснить роль лептина, адипонектина, и внегонадного 17β-эстрадиола в регуляции механической активности предсердий в норме и при ФП. Впервые на молекулярном и клеточном уровнях организации миокарда будут проанализированы изменения сократительной функции миокарда предсердий при ФП и при ФП в сочетании с гипоэстрогенией.
Грант РНФ №22-24-00729 "Роль тропомодулина и лейомодина в регуляции актин-миозинового взаимодействия в поперечно-полосатых мышцах"
2022-2023г.
Руководитель: Копылова Г.В.
ЕГИСУ НИОКР 122051100120-5
Корректная сократительная функция миокарда и скелетных мышц требует строго упорядоченной и стабильной структуры саркомера миофибриллы. К основным белкам саркомера, определяющих его стабильность и участвующих в миофибриллогенезе, относятся белки семейства тропомодулинов/лейомодинов (Tmod и Lmod). Недавно полученные данные свидетельствуют о том, что Tmod и Lmod активируют тонкие нити и таким образом принимают участие в регуляции актин-миозинового взаимодействия (Ochala et al., FASEB, 2014). Целью Проекта является исследование тропомодулина и лейомодина в качестве новых факторов регуляции актин-миозинового взаимодействия в поперечно-полосатых мышцах.
Исследовано влияние Tmod1 на стабильность актин-тропомиозинового комплекса. Для этого проанализированы температурные зависимости диссоциации Tpm с поверхности актинового филамента в присутствии Tmod1 путем измерения светорассеяния. Обнаружено, что Tmod1 слегка усиливал термостабильность F-актин-тропомиозинового комплекса. С помощью светорассеивания изучено влияние изоформ Tmod1 и Tmod4 на полимеризацию актина в присутствии изоформ тропомиозина Tpm1.1 и Tpm1.2. Добавление обеих изоформ тропомиозина усиливало полимеризацию, уменьшая время полимеризации 50 % белка, что согласуется с ранее полученными данными.
В оптической ловушке измерена изгибная жесткость актин-тропомиозиновых филаментов, реконструированных из актина, тропонинового комплекса и изоформ тропомиозина, в отсутствие изоформ Tmod1, Tmod3 и Tmod4 и при их добавлении. Наличие регуляторных белков тропонина и тропомиозина на актиновой нити увеличивало изгибную жёсткость F-актина, что согласуется с ранее полученными данными (Nabiev et al., Biophysical Journal, 2015). Обнаружено, что изоформы тропомодулина по-разному влияют на изгибную жёсткость тонкой нити, и эффект этот зависит от изоформ тропомиозина. Полученные результаты говорят о том, что взаимодействие разных изоформ тропомодулина с тропомиозином отличается. Ранее было показано, что изоформы Tmod1 и Tmod3 с разной аффинностью связывают изоформы немышечных тропомиозинов и альфа-тропомиозин (Yamashiro et al., The Journal of biological chemistry, 2014). Аминокислотная последовательность N-терминальной части изоформ Tmod1 и Tmod4 имеет значительные отличия (Greenfield et al., Biophysical Journal, 2005), что определяет особенности взаимодействия тропомодулина с тропомиозином.
Используя in vitro подвижную систему (ИПС), исследовано влияние изоформ Tmod на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде, а также быстрых и медленных скелетных мышцах. Для исследования влияния Tmod на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде использовали сердечный миозин из левого предсердия и желудочка овцы, Tpm1.1 и Tpm1.2 человека, а также сердечный тропониновый комплекс человека. В саркомере миокарда экспрессируется Tmod1, поэтому мы исследовали его влияние на взаимодействие сердечных белков. В некоторых экспериментах мы сравнили эффекты Tmod1 и Tmod4, использовав последний в качестве модели тропомодулина с другой аминокислотной последовательностью сайтов связывания тропомозина.
В быстрых и медленных скелетных мышцах экспрессируется специфический спектр изоформ миозина, тропонина и тропомиозина. Поэтому для исследования влияния Tmod на актин-миозиновое взаимодействие в медленных мышцах мы использовали миозин и тропониновый комплекс, выделенные из медленной скелетной (m. soleus) мышцы кролика, с Tpm3.12, а также с гетеродимером Tpm2.2/Tpm3.12; а в быстрых мышцах – миозин и тропониновый комплекс, выделанные из быстрой скелетной мышцы (m. psoas) кролика, с Tpm1.1 и Tpm3.12. В саркомере скелетных мышц экспрессируются Tmod1 и Tmod4, а при нокауте гена TMOD1 вместо Tmod1 экспрессировались Tmod3 и Tmod4 (Ochala et al., FASEB, 2014). Поэтому мы сравнили влияние Tmod1, Tmod3 и Tmod4 на актин-миозиновое взаимодействие в скелетных мышцах.
Для оценки влияния Tmod на скорость скольжения актинового филамента измерили скорость F-актина при концентрациях Tmod от 50 нМ до 1000 нМ. Обнаружено, что тропомодулин не влияет на скорость скольжения F-актина по миозину в ИПС, что говорит об отсутствии его неспецифического взаимодействия с актином. Влияние Tmod на кальциевую регуляцию актин-миозинового взаимодействия изучали, анализируя кальциевую зависимость скорости скольжения регулируемых тонких филаментов, реконструированных из актина, тропонина и тропомиозина, по миозину в ИПС (зависимость рСа-скорость). Для исследования влияния Tmod на активацию тонких филаментов поперечными мостиками миозина (мостик-мостиковая кооперативность) проанализирована зависимость скорости скольжения филаментов от концентрации миозина, загружаемого в проточную ячейку.
Обнаружено, что изоформы Tmod по-разному активируют тонкий филамент через механизм мостик-мостиковой кооперативности и влияют на характеристики взаимодействия изоформ сердечного и скелетного миозина с актином, а также на параметры кальциевой регуляции этого взаимодействия (максимальную скорость скольжения тонких филаментов и кальциевую чувствительность актин-миозинового взаимодействия). Эффекты Tmod на характеристики кальциевой регуляции актин-миозинового взаимодействия зависели также от изоформ тропомиозина.
В результате выполнения Проекта удалось установить особенности взаимодействия изоформ Tmod с актином и тропомиозином в сердечной и скелетной мышцах. Полученные результаты однозначно указывают на участие тропомодулина в активации тонких филаментов как в скелетных мышцах, так и миокарде, и позволяют сделать вывод о том, что тропомодулин относится к регуляторной системе тонких филаментов. Кроме того, результаты экспериментов с миокардиальными белками крысы говорят о том, что тропомодулин участвует в молекулярных механизмах адаптации сократительной функции сердца у млекопитающих с разной частотой сердечных сокращений.
Грант РНФ 23-24-00356 "ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСОБЕННОСТИ КАРДИОМИОЦИТОВ МИОКАРДА ЛЕГОЧНЫХ ВЕН"
Руководитель Щепкин Д.В.
Сокращение миокардиальных рукавов легочных вен играет важную роль в работе сердца, принимая активное участие в наполнении левого предсердия кровью и его расслаблении во время систолы левого желудочка. На крысах было показано, что отсутствие кардиомиоцитов в легочных венах приводит к развитию легочной гипертензии. Вследствие своих анатомических и электрофизиологических свойств миокардиальные рукава вен известны как источник эктопической активности, инициирующей развитие фибрилляции предсердий (ФП). Механизмы возникновения эктопической активности и факторы, поддерживающие эту аномальную электрическую активность, остаются плохо изученными. В частности, слабо исследована сократительная функция кардиомиоцитов миокардиальных рукавов, а между тем их механические свойства могут служить основой для возникновения электрофизиологических аномалий по механизму механоэлектрической обратной связи.
Цель проекта состоит в сравнительном анализе характеристик сокращения одиночных кардиомиоцитов миокардиальных рукавов грудных вен (верхняя полая вена и легочные вены) и кардиомиоцитов левого и правого предсердия, а также выяснении молекулярных особенностей сокращения кардиомиоцитов миокардиальных рукавов грудных вен.
Мы сравнили характеристики сократительной функции одиночных кардиомиоцитов из миокардиальных рукавов верхней полой вены и легочных вен и предсердий морской свинки и проанализировали возможность формирования в миокарде вен механических предпосылок для возникновения эктопических очагов электрической активности. Были получены следующие основные результаты: 1) кардиомиоциты верхней полой вены и легочных вен отличаются между собой временем укорочения и расслабления саркомеров, но не отличаются характеристиками укорочения-расслабления саркомеров от кардиомиоцитов соответствующих предсердий; 2) для кардиомиоцитов миокардиальных рукавов верхней полой вены и легочных вен характерно наличие альтернансов амплитуды укорочения саркомеров и отсутствие корреляции между амплитудой укорочения саркомеров и длиной кардиомиоцитов. Альтернансы амплитуд укорочения саркомеров одиночных кардиомиоцитов могут указывать на возможность формирования неоднородного фронта сократительной активности в ткани миокардиального рукава. 3) При растяжении, кардиомиоциты миокардиальных рукавов верхней полой вены и легочных вен демонстрировали угнетение динамики саркомеров и сократительной способности по сравнению с кардиомиоцитами правого левого предсердия. Таким образом, механические свойства кардиомиоцитов миокардиальных рукавов верхней полой вены и легочных вен могут служить основой для возникновения электрофизиологических аномалий по механизму механоэлектрической обратной связи и быть одной из причин возникновения фибрилляции предсердий.
На молекулярном уровне мы сравнили фосфорилирование белков саркомера и функциональные характеристики сердечного миозина из левого и правого предсердий, верхней полой вены и легочных вен сердца свиньи. Обнаружено, что миозин из миокардиальных рукавов содержит больше β-изоформы тяжелой цепи, то есть характеризуется более медленной кинетикой прикрепления/открепления поперечных мостиков, чем предсердный миозин. В миокардиальных рукавах фосфорилирование тропонина T и I и тропомиозина было ниже, чем в предсердиях. Обнаруженные особенности фосфорилирования белков тонкого филамента крупных животных (свинья) могут влиять на механические характеристики сокращения кардиомиоцитов, а также на механизмы, регулирующие сокращение миокарда, такие как длинозависимая регуляция и механоэлектрическая обратная связь. Механоэлектрическая обратная связь играет важную роль в электрофизиологии сердца, например, изменение механических характеристик миокарда при дилатации предсердий влияет на его электрофизиологические свойства и является причиной аритмий и фибрилляции предсердий.
В результате работы по проекту мы установили ряд молекулярных и механических особенностей сокращения кардиомиоцитов миокардиальных рукавов верхней полой вены и легочных вен, которые могут обусловливать возникновение эктопических очагов электрической активности в предсердиях.
Грант РНФ №22-14-00174 "Влияние точечных мутаций миозин-связывающего белка-С на молекулярные механизмы регуляции мышечного сокращения"
Руководитель Бершицкий С.Ю.
2022-2024 г.
ЕГИСУ НИОКР 122052000090-9
Целью проекта является изучение участия сердечного миозин-связывающего белка С (cMyBP-C) и миозин-связывающего белка С медленных мышц (ssMyBP-C) в молекулярных механизмах регуляции актин-миозинового взаимодействия, влияния точечных мутаций и фосфорилирования на эти механизмы. Для достижения поставленной цели работы велись по нескольким направлением. В результате установлены функциональные особенности N-терминальных фрагментов cMyBP-C, молекулярные механизмы участия мутаций в развитии гипертрофической кардиомиопатии, а также особенности функции изоформ ssMyBP-C.
В N-терминальной части cMyBP-C находятся сайты взаимодействия с белками толстого и тонкого филаментов. Мы сравнили эффекты N-терминальных фрагментов cMyBP-C (C0, C0-С1, C0-C2) на взаимодействие с актином желудочкового и предсердного миозина, используя in vitro подвижную систему (ИПС). Фрагмент С0 не влиял на Са2+ зависимость скорости скольжения тонких филаментов по обоим миозинам; фрагмент С0-С1 уменьшал максимальную скорость скольжения филаментов по миозину желудочков; фрагмент С0-С2 уменьшал максимальную скорость и увеличивал Са2+ чувствительность скорости скольжения филаментов с миозином желудочков и предсердий.
Известно, что cMyBP-C влияет на количество поперечных мостиков и кинетику прикрепления/открепления миозина от актина, определяя, тем самым, активацию тонких филаментов через механизмы кооперативности. Мы обнаружили, что cMyBP-С увеличивает аффинность желудочкового миозина к АДФ, но уменьшает аффинность предсердного миозина, по-разному влияя на активацию тонкого филамента этими изоформами миозина.
В m-мотиве молекулы cMyBP-C находятся сайты фосфорилирования (Ser275, Ser284 и Ser304), фосфорилирование которых играет важную роль в регуляции актин-миозинового взаимодействия (Barefeld, Sadayappan, J Mol Cell Cardiol, 2010). Мы исследовали влияние фосфорилирования cMyBP-С с фосфомимикрирующими заменами S304D, S275D/S284D и S284D/S304D и S275D/S284D/S304D на актин-миозиновое взаимодействие. Все варианты фосфорилирования уменьшали Са2+ чувствительность актин-миозинового взаимодействия и усиливали мостик-мостиковую кооперативность. С помощью оптической ловушки обнаружено, что фрагмент С0-С2 не влияет на шаг миозина, но увеличивает продолжительность актин-миозинового взаимодействия (Набиев с соавт., Бюлл. эксп. биол. мед. 2024).
Мы исследовали молекулярный механизм развития гипертрофической кардиомиопатии (ГКМП) при мутациях D75N, P161S и L352P cMyBP-C. Обнаружено, что мутации D75N и P161S снижают Са2+ чувствительность актин-миозинового взаимодействия, ухудшая активацию тонких филаментов (Kochurova et al.,, Int J of Mol Sci, 2024), а мутация L352P нарушает Са2+ регуляцию взаимодействия миозина с актином, приводя к недостаточному ингибированию актин-миозинового взаимодействия при низких концентрациях Са2+. Ранее было показано, что Са2+ прямо влияет на функцию cMyBP-C, меняя его структуру (Previs et al., 2016). Мы обнаружили, что Са2+ существенно влиянит на функцию cMyBP-C с мутацией L352P.
Идентичность бета-изоформы тяжелых цепей желудочкового миозина и миозина медленных скелетных мышц позволяет использовать волокна этих мышц при изучении молекулярных механизмов развития ГКМП при мутациях белков саркомера. Мы обнаружили, что обе мутации нарушают Са2+ регуляцию развития напряжения одиночным волокном и влияют на кинетику развития напряжения, что может вести к диастолической дисфункции сердца и гипертрофии миокарда.
Методом молекулярной динамики (МД) исследовано влияние мутаций D75N и P161S в С0 и С1 доменах, соответственно, на взаимодействие сMyBP-C с актином и тропомиозином (Tpm), используя построенную нами модель комплекса N-концевого участка cMyBP-C с актином и Tpm. Результаты МД указывают на возможное ослабление взаимодействия С0 домена, несущего мутацию D75N, с актином, что было подтверждено экспериментами по связыванию актина фрагментом С0-С2 cMyBP-C. Замена P161S не повлияла на контакты cMyBP-C с актином и Tpm.
Мы исследовали влияния эффекторов функции сердечного миозина, в частности, мавакамтена, на актин-миозиновое взаимодействие при мутациях сMyBP-C. Для экспериментов в ИПС мы использовали L352P мутацию сMyBP-C, которая нарушает ингибирование актин-миозинового взаимодействия при низких концентрациях Са2+. Мы обнаружили, что мавакамтен снижает скорость скольжения тонких филаментов как без фрагментов сMyBP-C, так и при добавлении WT и L352P С0-С2 фрагментов, и ингибирует актин-миозиновое взаимодействие при низких концентрациях Са2+ в присутствии L352P С0-С2 фрагмента. Замедление кинетики присоединения поперечных мостиков и ингибирование актин-миозинового взаимодействия при низких концентрациях Са2+ мавакамтеном может снижать гиперсократимость при ГКМП и степень гипертрофии миокарда.
Кроме того, мы исследовали влияние мавакамтена на характеристики сокращения одиночного волокна медленной скелетной мышцы в присутствии фрагмента D75N в С0-С2 cMyBP-C. Мутация D75N была выбрана для этих экспериментов, так как увеличивала Са2+ чувствительность силы одиночного волокна, что наблюдается при ГКМП. Мавакамтен снижал максимальное напряжение волокна как без фрагмента D75N С0-С2, так и в его присутствии, а также уменьшал Са2+ чувствительность и напряжение при низких концентрациях Са2+.
Влияние вариантов Q00872-1, Q00872-5 и Q00872-8 ssMyBP-C на Са2+ регуляцию актин-миозинового взаимодействия в скелетных мышцах мы изучали с миозином медленных и быстрых скелетных мышц кролика (m. soleus и m. psoas), так как ssMyBP-C экспрессируется в них обоих. Обнаружены изформ-специфические эффекты вариантов Q00872-1, Q00872-5 и Q00872-8 ssMyBP-C на актин-миозиновое взаимодействие. Варианты Q00872-1 и Q00872-5 уменьшали кальциевую чувствительность напряжения одиночного волокна медленных скелетных мышц, а в концентрации 5 мкМ существенно снижали максимальное изометрическое напряжение и жесткость волокон. Механические и кинетические характеристики волокон оказались более чувствительны к варианту Q00872-5 по сравнению с вариантом Q00872-1.
2025
XI Съезд аритмологов, Красноярск, 5-7 июня 2025 г.
Съезд физиологов СНГ, Сочи, 23–28 апреля 2025:
Научная сессия заседания секции физиологии отделения физиологических наук РАН, 24-25 марта 2025г.
VIII Международный конгресс, посвящённый А.Ф. Самойлову «Фундаментальная и клиническая электрофизиология. Актуальные вопросы современной медицины», 3–5 апреля 2025 г., Казань:
VIII Всероссийская школа-конференция по физиологии и патологии кровообращения, 3-6 февраля 2025 г., Москва:
2024
Всероссийская конференция “Достижения и перспективы фундаментальной физиологии: к столетию кафедры физиологии человека и животных МГУ.” 29-30 ноября 2024 г., Москва:
III региональная молодёжная научно-практическая конференция обучающихся ИЕНиМ, посвящённая 100-летию естественно-научного и математического образования на Урале, 90-летию химического факультета и 80-летию биологического факультета. 26–29 ноября 2024 г., Екатеринбург:
Конгресс врачей-акушеров-гинекологов врачей-неонатологов врачей-анестезиологов-реаниматологов службы пренатальной диагностики и фетальной хирургии Уральского федерального округа. 15 ноября 2024 г., Екатеринбург:
XVI конференция «Математические модели и численные методы в биологии и медицине». 31 октября — 1 ноября 2024 г., Москва:
V международная конференция "Врач. Пациент. Общество: иммунология, физиология, генетика, биоинформатика и общественное здоровье", приуроченная к 300-летию Российской академии наук, 24-25 октября 2024 г., Екатеринбург:
2024 IEEE International Multi-Conference on Engineering, Computer and Information Sciences (SIBIRCON). 30 сентября – 2 октября 2024 г., Новосибирск:
Cardiac Physiome Workshop. 12-14 сентября 2024 г., Freiburg, Germany:
Computing in Cardiology. 8-11 сентября 2024 г., Karlsruhe, Germany:
Объединённый иммунологический форум. 29-июня – 4 июля 2024 г., Пушкинские горы:
Second Congress of the International Society of Clinical Physiology and Pathology ISCPP2024, Moscow, RUSSIA, Herceg Novi, MONTENEGRO, on-line, Caracas, VENEZUELA, on-line, 13-15 May, 2024:
V Санкт-Петербургский аритмологический форум, 9-11 июня 2024 г., Санкт-Петербург:
2024 IEEE Ural-Siberian Conference on Biomedical Engineering, Radioelectronics and Information Technology (USBEREIT). 13-15 мая 2024 г., Екатеринбург:
XI Всероссийская научно-практическая конференция акушеров-гинекологов, анестезиологов-реаниматологов и неонатологов УФО “МАЛЫШЕВСКИЕ ЧТЕНИЯ - 2024. Репродуктивное здоровье семьи – сила и безопасность страны”. 11-12 апреля 2024 г., Екатеринбург:
VII Международный конгресс, посвящённый А.Ф. Самойлову «Фундаментальная и клиническая электрофизиология. Актуальные вопросы современной медицины», 5–6 апреля 2024 г., Казань:
2023
XIII Международный конгресс «Кардиология на перекрёстке наук» совместно с XVII Международным симпозиумом по эхокардиографии и сосудистому ультразвуку XХIX Ежегодной научно-практической конференцией «Актуальные вопросы кардиологии», 14-16 декабря 2023 г., Тюмень:
II региональная молодёжная научно-практическая конференция обучающихся ИЕНиМ, посвящённая 100-летию естественно-научного и математического образования на Урале и 35-летию научно-исследовательского института физики и прикладной математики (НИИ ФПМ) ИЕНиМ УрФУ, 20-24 ноября 2023 г., Екатеринбург:
2023 IEEE Ural-Siberian Conference on Computational Technologies in Cognitive Science, Genomics and Biomedicine (CSGB), 28-30 сентября 2023 г., Новосибирск:
Всероссийская молодёжная школа-конференция «Молекулярные механизмы регуляции физиологических функций». 15-17 сентября 2023 г., Звенигород:
XXIV Съезд физиологического общества им. И. П. Павлова. 11-15 сентября 2023 г., Санкт-Петербург:
50th European Muscle Conference (EMC-2023), 2-6 сентября 2023 г., Флоренция, Италия:
III Международная конференция «Врач - пациент - общество: иммунология, генетика и закон», 29–30 июня 2023 г., Екатеринбург:
X всероссийский съезд аритмологов. 8-10 июня 2023 г., Москва:
Пленум Федеральных учебнометодических объединений в сфере высшего образования по УГСН 03.00.00 «Физика и астрономия», 04.00.00 «Химия» 06.00.00 «Биологические науки». 22- 26 мая 2023 г., Екатеринбург:
Systems Biology and Bioinformatics (SBB-2023): The 14th International Young Scientists School, 22–26 мая 2023 г., Новосибирск:
X Международная молодёжная научная конференция «Физика. Технологии. Инновации. 2023» 15–19 мая 2023 г., Екатеринбург:
IV Всероссийский научно-образовательный форум с международным участием «Кардиология XXI века: альянсы и потенциал» совместно с XIV научно-практической конференцией с международным участием «Клиническая электрофизиология и интервенционная аритмология» XXII научно-практическим семинаром молодых учёных «Актуальные вопросы экспериментальной и клинической кардиологии», 26-28 апреля 2023 г., Томск
Международный конгресс, посвящённый А.Ф. Самойлову «Фундаментальная и клиническая электрофизиология. Актуальные вопросы современной медицины». 6-7 апреля 2023 г., Казань:
Всероссийский симпозиум «Биомеханика-2023», 16-17 февраля 2023 г., Санкт-Петербург:
2022
2023
2024
2025